By Enzimas gy gustav00709 gexaõpR 03, 2010 18 pagos 1. CONCEPTO Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones quimicas que se llevan a cabo en los seres vivos. Están formados de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre comblnados, pero siempre con peso molecular bastante elevado. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un orden sistemático de enzimas funcionales.
Cuando este orden y su sistema funcional son alterados, cada organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno resultante puede ser motivado anto por la falta de acción como por exceso de actividad de la enzima. En cada célula existen cientos de enzimas diferentes. Su número Sv. içx to exacto depende del t 18 sola reacción y a vec exc Esto quiere decir que s enzi 1. 1. ESTRUCTURA EN so a enzima cataliza una de una reacción. icas. Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos hasta los 2500.
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional. Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y sólo una equeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la catálisis. La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es conocida como centro activo. Las enzimas pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios, a veces, en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas como los sustratos o productos de la reacción catalizada.
Estas uniones pueden disminuir o que catalizan la eliminación del grupo fosfato; las sintasas y sintetasas, que catalizan reacciones de síntesis con deshidratación; las deshidrogenasas, que eliminan átomos de idrógeno de sus sustratos y las quinasas, que añaden un grupo fosfato (fosforilan) a determinadas moléculas; las isomerasas reordenan átomos de las moléculas de sus sustratos para formar isómeros estructurales, como glucosa y fructosa. Los nombres de muchas enzimas especifican tanto el sustrato de la enzima como la categor[a funcional de la misma.
Las enzimas que realizan exactamente el mismo trabajo (que catalizan la misma reacción) en diferentes órganos tienen el mismo nombre, puesto que el nombre describe la actividad del enzima. Sin embargo, los distintos órganos pueden elaborar modelos igeramente diferentes de la misma enzima, denominanadas Isoenzmas. Las diferencias de estructura no afectan los lugares activos, de lo contrario las enzimas no catalizarían la misma reacción, pero sí alteran la estructura de las enzimas en otras localizaciones.
De modo que las diferentes formas isoenzimáticas pueden separarse por medio de procedimientos químicos estándar. Estas técnicas son útiles para el diagnóstico de enfermedades. I Ejemplo. I Cuando enferman los diferentes órganos, pueden liberar diferentes formas isoenzimáticas lde una enzima que se pueden medir en el laboratorio clínico. La enzima creatina fosfoquinasa que se abrevia como CPK o CK, existe en tres formas lisoenzlmáticas. Estas formas se Identifican por dos letras que indican dos componentes lde esta enzima.
Una forma se identifica como MM y se libera del músculo esquelético lenfermo, la segunda es g ra del cerebro lesionado, 2 8 y la tercera es MB, quel sospecha de una enfermedad cardiaca. [pic] 3. ESPECIFICIDAD Las enzimas son proteínas catalíticas porque aumentan la velocidad de una reaccion, la misma no se modifica al final de la reacción. Sin el catalizador la misma reacción se habría producido n el mismo grado pero habría avanzado de forma mucho más lenta. La función de las enzimas está relacionada con la unión de un ligando que será el sustrato.
Se forma un complejo enzima – sustrato que luego será el producto. – La enzima no puede unirse con cualquier sustrato. – Hay enzimas más específicas que otras. – La especificidad puede ser tan alta que se distingue de entre esteresometos. – Las enzimas son poco especificas porque sino harían falta demasiadas. – La ventaja de especificidad reside en que se pueden catalizar muchas reacciones a la vez sin la producción de reacciones olaterales, ni que se acumulen los productos secundarios. – La especificidad de las enzimas depende de las características del centro activo.
Esta es la región de la enzima donde se une el sustrato antes de que ocurran las transformaciones del mismo. [picl 4. CENTRO ACTIVO Es el sitio de unión del ligando y está muy bien definido. En él se encuentran los distintos residuos funcionales necesarios para cada función. – Residuos Catalíticos. – Llevan a cabo la catálisis – Residuos de Unión. – Aportan Soporte para unir la enzima a su sustrato y no a otro. – Residuos que participa ura tridimensional 8 Dehidrogenasas Aminooxidasas por Deaminasas de I Catalasas I II.
TRANSFERASAS I Tras la acción catalítica quedan Imodificados en su grado de oxidacón, 110 que deben ser transformados antes Ivolver a actuar de nuevo. [Transfieren grupos activos (obtenidos de I Transaldolasas I Transcetolasas en I Transaminasas azúcares, I I III. HIDROLASAS lla rotura de ciertas moléculas) o otras Isustancias receptoras. Suelen actuar Iprocesos de interconversión de laminoácidos. IVerifican reacciones de hidrólisis con la I Glucosidasas monómeros a Lipasas I Peptidasas actúan I Esterasas Fosfatasas IV. ISOMERASAS Iconslguiente obtención de Ipartir de polímeros.
Suelen ser de tipo I digestivo, por lo que normalmente len primer lugar. IActúan sobre determinadas moléculas I Epimerasas Isomerasas de azúcares I obteniendo de ellas sus isómeros de 40F 18 obteniendo de ellas sus isómeros de Epimerasas en Mutasas ASAS Aldolasas denominados IVI. LIGASAS I Carboxilasas energía I del Ifunción o de oposición. Suelen actuar I procesos de interconversión. IRealizan la degradación o síntesis I (sintetasas) de los enlaces Decarboxilasas Ifuertes (C-C, C-O, C-N) sin ir acoplados Isustancias de alto valor energético. I Realizan la degradación o sintesís
Ipeptidosintetasas Ifuertes (C-C, C-O, C-N) mediante el I acoplamiento a sustancias ricas en I como los nucleosidotrifofátos del tipo I adenosintrifosfáto ATP 5. 1. OXIDORREDUCTASAS Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan la acción de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor. Las sustancias más ampliamente oxidadas son alcoholes, oxácidos, aldehídos, cetonas y aminoácidos. 5. 2. TRANSFERASAS s 8 Estos enzimas catalizan la de una parte de la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (receptora).
Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor. 5. 3. HIDROLASAS Estas enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son las de glucógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa en la degradación de los enlaces entre átomos de carbono, nitrógeno o carbono y oxigeno; simultáneamente se obtiene la hidrólisis ( reacción de un compuesto con el agua) de una molécula de agua. El hidrógeno y el hidróxilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la rotura de los menclonados nlaces. . 4. ISOMERASAS Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica fórmula empírica, pero con distinto desarrollo. Algunas isomerasas actúan realizando inversiones muy complejas, como transformar compuestos aldeh(dos en compuestos cetona o viceversa. 5. 5. LASAS Estas enzimas degradan enlaces entre átomos de carbono o bien carbono-oxigeno, carbono-nitrógeno y azufre. Los grupos de la molécula que actúa de sustrato son casi siempre el agua, el anhídrido carbónico y el amoníaco. Algunas liasas actúan sobre compuestos fosforados muy tóxicos, otras separan el carbono de numerosos sustratos. . 6.
LIGASAS La acción de estos enzimas se manifiesta con la formación de enlaces entre átomos de carbono y oxigeno de diversas moléculas o bien, carbono-azufre, carbono-nitrógeno y carbono- carbono. Las ligasas utiliza a el proceso de reacción la energía proporcionada ompuestos homólogos SUSTRATO Las enzimas catalizan reacciones quimicas que involucran al sustrato o a los sustratos. El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima — sustrato. El sustrato por acción de las enzimas es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato. . 2.
ENZIMA Son las sustancias quimicas de naturaleza proteica que catalizan las reacciones quimicas, las enzimasactuan sobre las moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en diferentes moléculas, los productos. Casi todos los procesos en las celulas necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas. 6. 3. COENZIMAS Son moléculas orgánicas que derivan de vitaminas hidrosolubles como la niacina y la riboflavina y que se necesitan para la función de determinadas enzimas. Las coenzimas participan en las reacciones catalizadas por enzimas transportando átomos e hidrógeno y pequeñas moléculas de una enzima a otra.
Por tratarse de vitaminas la mayoría deben ser incorporadas con la dieta. En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de transferencia, y las reacciones redox_ Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo. COENZIMAS I MOLECULA REACCION CATALIZADA Biotina Coenzima A CH3 IPAPEL EN LA I Transporta —COO- I Transporta -CH2- persistiendo una actividad enzimático satisfactoria. 7. MODO DE ACCIÓN Cómo realizan su acclón las enzimas – Orienta a los sustratos: parte de la energía de activación se tiliza para que los sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar enlaces.
Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales de los aminoácidos de las enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos químicamente más reactivos. – Inducen la deformación del sustrato: cuando una sustancia se une al sitio activo son inespecíficos. 7. 1. MODELO DE LA LLAVE CERRADURA Por Emil Fisher en 1984 dedujo que ambas moléculas (enzima y sustrato) son geométricas cuyas formas encajan exactamente una con otra como la llave y una cerradura 7. 2. MODELO DE ENCAJE INDUCIDO Por Daniel Kaoshland en 1958. Sugiere que las enzimas son estructuras bastante flexibles. [PiC] 7. 3.
CAMBIO DE FORMA DE LA ENZIMA AL UNIRSE AL SUSTRATO El modelo de llave cerradura fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos. Este cambio de forma causado por la unión al sustrato se denomina » ajuste inducido 18 8. INHIBICIÓN ENZIMÁ ICA totalmente inactivas cuando se aíslan en estado puro. Algunos de los iones y de las moléculas orgánicas más pequeñas que se eliminan en el proceso de purificación pueden desempeñar un apel esencial en la actividad enzimática. Estos iones y moléculas orgánicas se denominan cofactores y coenzimas.
Los cofactores comprenden iones metalicos. Algunas enzimas que necesitan un cofactor no tienen un lugar activo de la forma adecuada. En estas enzimas la unión de los cofactores provoca un cambio de conformación de la proteína que le permite combinarse con un sustrato. Los cofactores de otras enzimas participan en los enlaces temporales que se establecen entre las enzimas y su sustrato cuando se forma el complejo enzima-sustrato. COFACTORES MOLÉCULA REACCIÓN CATALIZADA Hierro Fe2+ o Fe 3+ educción IC0bre, cu+ o cu 2+ I cinc zn 2+ I PAPEL EN LA Oxidación/ I Oxidación/ IAyuda a unir el NAD 10.
CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA La velocidad de reaccion catalizada por una enzima depende de numerosos factores, entre ellos la concentración de la enzima, el PH y la temperatura de la solución así como también la concentración de cofactores y coenzimas, que muchas enzimas necesitan como ayuda para su actividad catalítica; la concentración de moléculas de enzima y sustrato en la solución y los efectos estimuladores e inhibidores de algunos productos de la acción enzimática sobre las enzimas contribuyen a formar estos productos. enzimas.
En las reacciones catalizadas por enzimas, existe una relación similar entre la temperatura y la velocidad de reacción. A la temperatura de O grados centigrados, la velocidad de reacción es incalculablemente lenta. A medida que la temperatura se eleva por encima de los cero grados la velocidad de reacción se incrementa, pero solo hasta determinado punto. Unos pocos grados por encima de la temperatura corporal (que es de 37 grados) la velocidad de reacción alcanza una meseta; los incrementos mayores de la temperatura provocan un descenso e la velocidad de reacción.
Este descenso se debe al hecho de que a temperaturas elevadas se altera la estructura terciaria de las enzimas. Se observa una reacción similar cuando se mide la velocidad de una reacción enzimática a diferentes valores de PH. Cada enzima muestra su máxima actividad en una gama muy estrecha de PH lo que constituye el PH ÓPTIMO para esa enzima. Si el PH se modifica de modo que se aleje del óptimo, diminuirá la velocidad de reacción. Esta disminución de la actividad enzimática obedece a cambios de la conformación de la enzima y de las cargas de los rupos R de los aminoácidos que revisten los lugares activos.
El PH óptimo de la enzima suele reflejar el PH del liquido corporal en el que se encuentra. El PH ácido óptimo de la enzima digestiva pepsina, permite su actividad en el ácido clorhídrico, un ácido fuerte del jugo gástrico. De forma similar, el PH neutro óptimo de la amilasa salival y el PH alcalino óptimo de la tripsina del jugo pancreático permiten que estas enzimas digieran el almidón y las proteínas respectivamente, en otras partes del tubo digestlvo. 1 1. 2. ACTIVADORES Ciertas enzimas se encue roenzima o zimógenos
