Biomoleculas

UNIVERSIDAD DE ORIENTE NUCLEO SUCRE ESCUELA DE CIENCIAS DEPARTAMENTO DE QUIMICA BIOMOLECULAS 1 p PROF: RIVERO FRANKLIM BACHILLER: VELASQUEZ DESIREE C. I: 24979673 CUMANA. SEPTIEMBRE DE 2015 CARBOHIDRATOS Son polihidroxialdehidos ó polihidroxicetonas, es decir, contienen un grupo carbonilo como un aldehído o cetona y más de un grupo OH (alcohol). Se puede referir también a derivados y polímeros de estos compuestos. Los carbohidratos son uno de los g upos carbohidratos. Polisacáridos: polímero de más de 10 unidades de carbohidratos.

Simple (homopol•sacándo): Numerosas moléculas de onosacáridos unidas entre sí. Complejos (heteropolisacarido): Numerosas moléculas de monosacáridos derivados de más de un tipo unidos entre sí. CLASIFICACIÓN SEGÚN EL GRUPO CARBONILO Y EL NÚMERO DE ÁTOMOS DE CARBONO. Los monosacáridos se clasifican según la naturaleza química de su grupo carbonilo y del número de sus átomos de carbono. Si el grupo carbonilo corresponde a un aldehído, como en el caso de la glucosa, el azúcar se clasifica como una aldolasa.

Si el grupo carbonilo corresponde a una cetona, como el caso de la fructosa, entonces se trata de una cetosa. Los monosacáridos más equeños, con menos de tres átomos de carbono se denominan comúnmente como triosas. A medida que incrementamos el número de carbonos en la cadena encontramos que a la terminación -osa se le añade el correspondiente prefijo griego y así se tiene: tetrosa, para cuatro carbonos; pentosa, para cinco; hexosa, para seis; heptosa para siete y asf sucesivamente.

La terminología anterior se combina para generar nombres compuestos, por ejemplo, la glucosa es una aldohexosa, mientras que la fructosa es una cetohexosa. Además cada monosacárido posee su propio nombre individual que depende de la estructura lobal de la molécula. El gliceraldehído es el monosacárido más sencillo que existe. Con base en su estructura se define otra clasificación de los carbohidratos; los del tipo Dy L. en una solución acuosa MUTORROTACION: Cuand las formas cíclicas de los 21 estas están en equilibrio equilibrio con las de cadena abierta.

Así la forma alfa de la D – glucopiranosa puede experimentar interconversión hacia la forma beta y viceversa. Una solución de — D – glucopiranosa pura tiene una rotación especifica inicial de +190. Si la solución se deja en reposo por varias horas, la rotación especifica cambia lentamente, ando un valor final de +52,20_ El anómero alfa también experimenta este proceso; cambia de una rotación especifica inicial de *113,40 a *52,20. En ambos casos se ha producido la misma mezcla en equilibrio de p – D – glucopiranosa ya- D – glucopiranosa.

En una solución acuosa de D – glucopiranosa, la mezcla en equilibrio se compone de tres formas del azúcar, aproximadamente 33% del anómero alfa, 66% del anómero beta y 1% de la forma de cadena abierta. FUNCIÓN BIOLÓGICA DE POLISACÁRIDOS Polisacárido de reserva de las células vegetales. ALMIDON: Se almacena en los plastos de las células vegetales, es uy abundante en los tubérculos, bulbos rizomas y endospermo de semillas. Constituye en forma eficaz de almacenar la glucosa, pues al no disolver en el agua del citoplasma, no contribuye al aumento de la presión osmótica.

AMILOSA: Está constituida por largas cadenas no ramificadas (pol[mero lineal) en las que las unidades de a- D- glucosa se hallan unidas mediante enlaces (la). AMILOPECTINA: es un polímero ramificado, en el que las cadenas principales están formadas por moléculas de glucosa unidas mediante enlaces glucosídicos y donde cada rama se une a la cadena principal mediante enlaces glucosidícos. POLISACÁRIDOS DE RESERVA DE LA CÉLULAS ANIMALES: GLUCOGENO: Abunda especialmente en el hígado y músculos.

En las células hepáticas, el glucógeno aparece en forma de especialmente en el hígado y músculos. En las células hepáticas, el glucógeno aparece en forma de grandes gránulos. La función del glucógeno muscular es actuar como fuente de fácil disponibilidad de unidades de unidades de glucosa para la glucólisis dentro del propio musculo. El glucógeno hepático sirve en gran parte para exportar unidades de glucosa para la conservación de la glucosa sanguínea. POLISACÁRIDOS ESTRUCTURALES. CELULOSA: Componente de la pared celular de las células vegetales.

Las cadenas lineales de la celulosa forman estructuras cristalinas denominadas miofibrillas, con un diámetro de entre 20 y 30 mm y formadas por unas 2000 moléculas de celulosa entre las cuales se establecen múltiples puentes de hidrogeno entre los grupos hidroxilo de cadenas de celulosa, haciéndolas impenetrables al agua y originando unas fibras compactas que constituyen la pared celular de las células vegetales. QUITINA: Es un polímero de la N-acetilglucosamina, los enlaces son (1 4). Es un enlace que posibilita, que se formen cadenas aralelas.

Es uno de los componentes principales de las paredes celulares de los hongos, y el componente esencial en la composición del exoesqueleto de los artrópodos, las quetas y mandíbulas de anélidos. En el caparazón de los crustáceos se impregna de carbonato cálcico lo que le da mayor dureza. PENTICINA: Polisacárido componente de la matriz de la pared celular de las células vegetales. Es un polímero del ¿c. Metil-D- galacturónico con enlaces (la – 4) 4 21 naturaleza básica, y un grupo carboxilo (-COOH), de carácter ácido.

Aunque los seres vivos sintetizan para distintos propósitos ipos diversos de aminoácidos, sin duda los más importantes son los que forman parte de las proteínas, todos los cuales pertenecen a la clase de los a-aminoácidos. Éstos se caracterizan por presentar los grupos ácido y amino unidos al mismo átomo de carbono (que se denomina carbono a). Además, a este carbono a se une, como tercer sustituyente, un átomo de hidrógeno y, como cuarto sustituyente, un grupo adicional de tamaño y características diversas, que diferencia a cada aminoácido de los demás.

Al cuarto sustituyente se le denomina cadena lateral del aminoácido y, a menudo, se le representa de orma simplificada por la letra R. Al ser los cuatro sustituyentes del carbono a distintos y adoptar una disposición tetraédrica en torno a él. CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGUN LA NATURALEZA DE SU CADENA PRINCIPAL: Aminoácidos alifáticos: La cadena lateral de estos aminoácidos es hidrofóbica, por eso tienden a ubicarse en el interior de las proteínas globulares, al encontrarse en solución acuosa.

Glicina (Gly; G): Tiene como cadena lateral sólo un átomo de hidrógeno. Es el aminoácido más simple de todos. Alanina (Ala; A): En su cadena lateral encontramos un grupo metilo. S1 Valina (Val; V): Es más hid anteriores, dada su Prolina (Pro; P): su cadena lateral se une al carbono central y además al grupo amino, formando un anillo. Aminoácidos aromáticos: En la cadena lateral de estos aminoácidos encontramos un anillo aromático. Esta es la razón de que sean altamente hidrofóbicos.

Fenilalanina (Phe; F): su cadena lateral está compuesta por un grupo metilo y un anillo bencénico en el extremo. Tirosina (Tyr; Y): igual que la Felilalanina, pero con un grupo hidroxilo al final, lo que lo confiere cierta hidrofilia. Triptófano (Trp; W): Observamos un anillo indol entre el anillo bencénico y el grupo metilo. Altamente hidrofóbico. Aminoácidos sulfurado Cisteína (Cys; C): en su cad contramos un grupo de glutamato Aminoácidos básicos: en sus cadenas laterales encontramos grupos amino, que se cargarán positivamente a pH neutro.

Lisina (Lys; K): Su cadena lateral es larga. Aunque podría parecer una cadena hidrofóbica, la polaridad está dada por el grupo amino terminal. Arginina (Arg; R): contiene la cadena lateral más larga de todas, con un grupo guanidino en el extremo. Aminoácidos neutros: no encontramos grupos amino ni grupos carboxilo en su cadena R, por lo tanto no tienen carga a pH neutro. Sin embargo son polares, y pueden formar puentes de hidrógeno.

Serina (Ser; S): Tiene un gr I de su cadena R. CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano los átomos que lo forman. ENLACES Y FUERZAS INVOLUCRADAS EN LA CONFORMACION DE PÉPTIDOS Y PROTEINAS: La estructura de las proteínas está estabilizada por diferentes tipos de enlaces, como enlaces covalentes (enlace peptídico, enlace por puentes disulfuro), enlaces por puentes de hidrógeno (interacciones dipolo-dipolo), interacciones hidrofóbicas, enlaces salinos (interacciones electrostáticas) o las fuerzas de los contactos de Van der Waals.

Todos estos tipos de enlaces juegan un importante papel en la estabilización de la estructura tridimensional de las proteínas. La fuerza de atracción de los diferentes enlaces que intervienen en la estabilización de las proteínas se expresa en kcal/mol, y corresponde a la energía liberada al formar el enlace, o la energ[a que debe suministrarse para romper el enlace.

Enlaces por puente disulfu Este tipo de enlaces se est arse dos cisteínas para proteínas presentan a pH fisiológicos carga. Al poderse encontrar en el esqueleto polipept(dico aminoácidos ácidos (Glu y Asp) que presentan carga negativa; y aminoácidos básicos (His, Lys, Arg) que presentan carga positiva; hay distintas regiones de las proteínas con carga opuesta que se atraen por fuerzas lectrostáticas, interacciones que se conoce con el nombre de enlace salino.

Los aminoácidos que presentan carga en su cadena lateral se suelen localizar más en la parte exterior de la proteína, que en el interior de la misma, en esta localización se encuentran mayoritariamente los aminoácidos hidrofóbicos. Interacciones Hidrofóbicas: Las Proteínas Se Componen De Los Aminoácidos Que Contienen Grupos-R Hidrofilicos O Hidrofóbicos. Es La Naturaleza De La Interacción De Los Diversos Grupos-R Con El Ambiente Acuoso Lo Que Juega Un Papel Importante Para Dar Forma A La Estructura De La Proteína.

El Estado Espontáneo De Las Proteínas Globulares Es El Resultado De Un Balance Entre La Energía Opuesta De Las Uniones De H Entre Los Grupos-R Hidrofílicos Y El Medio Ambiente Acuoso Y La Repulsión Desde El Medio Ambiente Acuoso De Los Grupos-R Hidrofóbicos. La Hidrofobicidad De Ciertos Grupos-R Del Aminoácido Tiende A Conducirlos Del Exterior De Las Proteínas Al Interior. Esta Fuerza Restringe Las Conformaciones Disponibles En Las Que Una Proteína Puede Doblarse Fuerzas de van der Waals: Hay fuerzas de van der Waals de atracción y repulsión que controlan el plegamiento de las proteínas.

Las fuerzas de atracción de van der Waals implican las interacciones entre los dipolos inducidos que se presentan de fluctuaciones en las cargas de las densidades que ocurren entre los átomos adyacentes no- enlazados fluctuaciones en las cargas de las densidades que ocurren entre los átomos adyacentes no-enlazados y no-cargados. Las fuerzas de repulsión de van der Waals implican las interacciones que ocurren cuando los átomos no-enlazados y no cargados se acercan pero no inducen dipolos. La repulsión es el resultado de la repulsión del electrón-electrón que ocurre mientras que dos ubes de electrones comienzan a traslaparse.

Aunque las fuerzas de van der Waals son extremadamente débiles, en relación a otras fuerzas que gobiernan la conformación de la proteínas, es el gran número de tales interacciones que ocurren en las grandes moléculas de la proteína que hacen que estas fuerzas sean significativas al plegamiento de las proteínas. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: Cada proteína adopta una configuración espacial característica de la que depende su función. En esta configuración se diferencian cuatro niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Estructura secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH del enlace peptídico (el pri eptor de H, y el segundo 0 DF 21 como donador de H). De e adena polipeptídica es