By Introducción Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son prote[nas Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. Se puede decir también que son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiológicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la función enzimática ausan patologías.
Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la excitabilidad, la irritabilidad, la división elular, la reproducción, etc.
Están regidas por la actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a temperaturas fijas en un medio de pH, concentración salina, etc. ; prácticamente constante. Swipe to kdew next page LAS ENZIMAS Son biocatalizadores de naturaleza proteica. Todas las reacciones químicas del metabolismo celular se realizan gracias a la acción de catalizadores o enzimas CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS Oxidorreductasas.
Reacciones de transferencia de electrones. Transferasas. Transferencia de grupos funcionales. Ej. UDP-glucosa-fructosa- glucotransferasa. Hidrolasas. Reacciones de hidrólisis. Ej. lipasa, proteasa, celulasa. Liasas. Adición a dobles enlaces. Ej. carboxilasa, fenilalanina amonioliasa. Isomerasas. Reacciones de isomerización. Ej. fosfoglucosa isomerasa. Ligasas. Se conocían como sintetasas. Participan en la formación de enlaces con hidrólisis de ATP.
Mecanismo de acción enzimática Las enzimas actúan acelerando la velocidad de reacción o realizando una reacción, Cuando se dice que acelera la velocidad e reacción, quiere decir que, aquellas reacciones orgánicas que por acción enzimática se efectúan en pocos segundos, demorarían hasta 20 años realizarlas en el laboratorio y, cuando se señala que hace posible una determinada reacción, quiere decir que sin la enzima la reacción no se lleva a cabo Especificidad de las enzimas Especificidad Óptica: Las enzimas presentan generalmente una especificidad óptica absoluta por lo menos para una porción de la molécula del substrato.
Especificidad de Grupo: Cuando una enzima actúa solo sobre grupos químicos y particulares. Especificidad de sustrato: acepta solo un tipo de sustrato. Especificidad de reacción: independiente del sustrato. una reacción específica, 2 reacción: llevan a cabo una reacción específica, independiente del sustrato. Activación energética: No todas las moléculas poseen la misma energía, ya que tienen un promedio energético lo que significa que mientras la mayoría de las moléculas tienen un valor medio energético, algunas lo tienen muy bajo y otras muy alto.
La acción Catalica enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición. El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc, en un lugar especifico, el centro activo El modo de acción de una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo.
La especificad de la enzimas son las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. Acción Catalica La acción Catalica enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición. El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc. en un lugar especifico, el centro activo.
Este centro es una pequeña porción del enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato. Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. Modo de Acción 3 de muchas reacciones quimicas implicadas en este proceso. Una enzima, por si misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo.
Tal variación se debe a la disminución de la energía de activación Ea; en una reacción química, la Ea es la energía necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transición, que poseen mayor energía libre que los reactivos y los productos Especificidad Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la uperficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas.
Factores que incluyen las reacciones enzimáticas Cambios en el pH Cambios en la temperatura Presencia de cofactores Las concentraciones del sustrato y de los productos finales Activación / Presencia de Inhibidores Costes Disponibilidad Temperatura La elevación de la tempera nta la velocidad de una 4 7 eacción catalizada por enz cipio la velocidad de barrera energética para romper los enlaces débiles de hidrogeno que conservan su estructura secundaria y terciaria.
Intracelulares Son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre. Extracelulares.
Son aquellas que se activan por fuera de la membrana lasmática o pared celular de células, muchas de ellas cumplen procesos metabólicos catal[ticos destinados a la degradación de la materia en energía química, un ejemplo notorio de estas enzimas son las que por exocitosis ( adherencia de membrana entre el lisosoma y la membrana plasmática de la célula) en forma de una vacuola excretora libera el contenido enzimático para degradar la materia orgánica o bien para realizar la fagocitosis por fuera de la célula( digestión extracelular) en el caso de que los virus puedan ingresar a la célula huésped, este s el principal mecanismo de defensa, la liberación de enzimas lisosómicas. Objetivo: 3. Funciones de las Enzimas En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivo formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. _a enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato. Conclusión Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción.
Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con reacciones equivocadas. Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimáticas tenemos: Cambios en el pH, Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores, Las concentraciones del sustrato y de los productos finales, Activación, Costes, Disponibilidad Es importante saber cual es la temperatura y de las enzimas ya que es elevación incrementa la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energía cinética de la energía de las moléculas reactantes.
A esta temperatura predomina la desnaturalización con pérdida precipitada de la actividad catalítica. Por tanto las enzimas muestran una temperatura óptima de acción. Así como también es necesario conocer el ph ya que es la intensidad máxima de la a enzima, ocurre en el pH óptimo, con rápida dismin tividad a cada lado de óptimo, con rápida disminución de la actividad a cada lado de este valor de pH. La actividad óptima generalmente se observa entre los valores de 5 y 9. El pH óptimo de una enzima puede guardar relación con cierta carga eléctrica de la superficie, o con condiciones optimas para la fijación de la enzima a su sustrato.
Las Intracelulares son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes lementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe y las extracelulares son aquellas que se activan por fuera de la membrana plasmática o pared celular de células, muchas de ellas cumplen procesos metabólicos catalíticos destinados a la degradación de la materia en energía química, REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACION SUPERIOR UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL DE LOS LLANOS OCCIDENTALES EZEQUIEL ZAMORA UNELLEZ EL NULA EL NULA – EDO APURE
