By Aminoácidos ¿Cómo se forman loa aminoácidos? Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteinas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos «residuos» de aminoácido forman un dipéptido.
Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un olipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas. p Aminoácidos Estándar. Se le denomina así a las moléculas que contienen un atomo determina la configuración tridimensional final de cada proteína, sus estructuras se analizan con cuidado en las siguientes cuatro subsecciones. Los aminoácidos se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua. Utilizando este criterio, pueden distinguirse cuatro clases: 1. No polares. 2. Polares. . Ácidos y 4. Básicos Aminoácidos No Polares: Los aminoácidos no polares contienen rincipalmente grupos R hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas. Dado que interactúan poco con el agua, los aminoácidos no polares (hidrófobos) tienen un cometido importante en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas. En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R de hidrocarburos: las aromáticas y las alifáticas. Los hidrocarburos aromáticos contienen estructuras cíclicas que los constituyen en una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades únicas.
El benceno es uno de los hidrocarburos aromáticos más simples. El término alifático se refiere a idrocarburos no aromáticos, como el metano y el cicl ohexano. La fenilalanina y el triptófano contienen estructuras de anillo aromático. La glicina, la alanina, la valina, la leucina, la isoleucina y la prolina tienen grupos R alifáticos. En las cadenas laterales alifáticas de la metionina y de la cisteína hay un átomo de azufre. La metionina contiene un grupo tioéter (-S-eH)) en su cadena lateral.
Su derivado, la adenosilmetionina S (SAM), es un importante metabolito que sirve como donador de metilo en 2 derivado, la adenosilmetionina S (SAM), es un importante etabolito que sirve como donador de metilo en numerosas reacciones bioquímicas. El grupo sulfhidrilo (-SH) de la cisterna es muy reactivo y es un componente importante de muchas enzimas. También se une a metales (p. ej. , iones de hierro y cobre) en las proteínas. Además, los grupos sulfhidrilo de dos moléculas de cisteína se oxidan con facilidad en el compartimiento extracelular para formar un compuesto disulfuro denominado cistina.
Aminoácidos Polares: Dado que los aminoácidos polares poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrógeno, interactúan de forma sencilla con el agua (los aminoácidos olares se describen como «hidrófilos» o «afines al agua»). Pertenecen a esta categoría, la serina, la treonlna, la tirosina, la asparagina y la glutamina. La serina, la treonina y la tirosina contienen un grupo hidroxilo polar, que les permite participar en la formación de enlaces de hidrógeno, un factor importante en la estructura proteínica.
Los grupos hidroxilo tienen otras funciones en las proteínas. Por ejemplo, la formación del éster fosfato de la tirosina es un mecanismo de regulación habitual. Además, los grupos -OH de la serina y de la treonina son sitios a los que se unen los hidratos de carbono. La asparagina y la glutamina son derivados amida de los aminoácidos ácidos: del ácido aspártico y del ácido glutámico, respectivamente. Dado que el grupo funcional amida es muy polar, la capacidad de formar 3 respectivamente.
Dado que el grupo funcional amida es muy polar, la capacidad de formar enlaces de hidrógeno de la asparagina y de la glutamina posee un efecto significativo en la estabilidad prote[nica. Aminoácidos Ácidos: Dos aminoácidos estándar poseen cadenas laterales con grupos carboxilato. Las cadenas laterales del ácido aspártico y del ácido glutámico tienen carga negativa a pH isiológico, por lo que suele llamárseles aspartato y glutamato. Aminoácidos Básicos: Los aminoácidos que son básicos a pH fisiológico llevan carga positiva. Por lo tanto, pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos.
La lisina, que tiene un grupo amino en la cadena lateral, acepta un protón del agua para formar el ácido conjugado Cuando se oxidan y después se condensan las cadenas laterales de las moléculas de lisina en las fibras de colágeno, un vital componente estructural de los ligamentos y de los tendones, se forman fuertes enlaces cruzados intramoleculares e intermoleculares. Debido a que el rupo guando de la arginina tiene un intervalo de pKa de 11. 5 a 12. 5 en las proteínas, siempre está protonado a pH fisiológico y, en consecuencia, no actua en las reacciones ácido-base.
Por otro lado, la histidina es una base débil, puesto que sólo está ionizada parcialmente a pH 7. Por consiguiente, los residuos de histidina actúan como amortiguadores. Asimismo, desempeñan un papel importante en la actividad catalitica de numerosas enzimas. Aminoácidos Con Actividad Biológica 4 7 Aminoácidos Con Actividad Biológica. Además de su función principal como componentes de las proteínas, los aminoacidos oseen muchas otras funciones biológicas. 1. Numerosos aminoácidos «a» o sus derivados actúan como mensajeros químicos.
Por ejemplo, la glicina, el glutamato, el ácido y-aminobutírico (GABA, un derivado de la glutamina) y la serotonina y la melatonina (derivados del triptófano) son neurotransmisores, sustancias liberadas por una célula nerviosa que influyen sobre la función de una segunda célula nerviosa o sobre una célula muscular. La tiroxina (un derivado de la tirosina que se produce en la glándula tiroides de los animales) y el ácido indolacético (un derivado del triptófano que se encuentra en las lantas) son hormonas, moléculas de señalización producidas en una célula que regulan la función de otras células. . Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas complejas que contienen nitrógeno. Entre los ejemplos se encuentran las bases nitrogenadas que componen los nucleótidos y los ácidos nucleicos, el hem (el grupo orgánico que contiene el hierro necesario para la actividad biológica de varias proteínas importantes) y la clorofila (un pigmento de importancia crucial en la fotosíntesis). 3. Numerosos aminoácidos estándar y no estándar actúan como intermediarios metabólicos. Por ejemplo, la arginina, la citrulina y la ornitina son componentes del ciclo de la urea .
La síntesis de urea, arginina, la citrulina y la ornitina son componentes del ciclo de la urea . La síntesis de urea, una molécula que se forma en el hígado de los vertebrados, es el principal mecanismo para eliminar los desechos nitrogenados. Reacciones de los aminoácidos. Los grupos funcionales de las moléculas orgánicas determinan• las reacciones que pueden experimentar. Los aminoácidos con sus grupos carboxilo, amino y varios grupos R pueden experimentar numerosas reacciones químicas.
Sin embargo, la ormación de enlaces peptídicos y de puentes disulfuro es de especial interés debido a su efecto sobre la estructura proteínica. La formación de bases de Schiff es otra reacción importante. Formación de enlaces peptídicos. Los polipéptidos son polímeros lineales formados por aminoácidos unidos por enlaces pept[dicos. Los enlaces peptídicos son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno amino a de un aminoácido ataca al carbono carboxilo a de otro en una reacción de sustitución de acilo nuc! ófila. A continuación se muestra una reacción general de sustitución de acilo: Oxidacion de la cisteína: A El grupo sulfhidrilo de la cisteína es muy reactivo. La reacción más común de este grupo es una oxidación reversible que forma un disulfuro. La oxidación de dos moléculas de cisteína forma cistina, una molécula que contiene un enlace disulfuro. Cuando dos residuos de cisteína forman uno de estos enlaces, éste se denomina puente disulfuro.
Este enl residuos de cisterna forman uno de estos enlaces, éste se denomina puente disulfuro. Este enlace puede producirse en una cadena individual para formar un anillo o entre dos cadenas separadas para formar un puente intermolecular. Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos y proteínas. Formacion de bases de schiff: Moléculas como los aminoácidos que poseen grupos amino primarios pueden reaccionar de forma reversible con grupos carbonilo.
Las moléculas de imina producidas por esta reacción a menudo reciben el nombre de bases de Schiff En una reacción de adición nucleófila, un nitrógeno de un grupo amino ataca al carbono electrófilo de un grupo carbonilo para formar un producto alcóxido. La transferencia de un protón del grupo amino al oxigeno para formar una molécula de carbinolamina, seguida de la ransferencia de otro protón de un catalizador ácido, convierte al oxígeno en un buen grupo saliente (OH2 9.
La eliminación subsiguiente de una molécula de agua, seguida de la pérdida de un protón del nitrógeno produce imina. Los ejemplos más importantes de formación de bases de Schiff en bioquímica se presentan en el metabolismo de los aminoácidos. Las bases de Schiff, denominadas aldiminas, que se forman por la reacción reversible de un grupo amino con un grupo aldehído, son intermediarios (especies formadas durante una reacción) en las reacciones de transaminación.
